سوبر أكسيد ديسميوتاز محتويات الوظيفة الأنواع تواجده في النباتات رد الفعل البكتيريا انظر أيضا المراجع وصلات خارجية قائمة التصفح1.15.1.19054-89-1 راجع IntEnzراجع BRENDAراجع NiceZymeراجع KEGGالمسار الأيضيملف التعريفRCSB PDBPDBePDBsumAmiGO EGO مقالاتمقالاتبروتينات285573610.1016/0891-5849(88)90109-8"Achromatic regions of tetrazolium stained starch gels: inherited electrophoretic variation"170624142929992SOD717593310.1016/0022-2836(82)90174-7105400The ALS Online DatabaseA short but substantive overview of SOD and its literature.Damage-Based Theories of AgingPhysicians' Comm. For Responsible Med. SOD and Oxidative Stress Pathway ImageHistorical information on SOD researchJM McCord discusses the discovery of SOD9054-89-1100.029.936PF0008000576856
أدوية لاستيرويدية مضادة للالتهابإنزيمات أكسدة-اختزالإنزيمات الحديدإنزيمات الزنكإنزيمات النحاسبروتينات فلزيةجينات على كروموسوم 21جينات على كروموسوم 4جينات على كروموسوم 6مضادات أكسدة
بالإنجليزيةالأوكسجينأكسيد الهيدروجينالنحاسوالزنكوالمنجنيزالنحاسالزنكخلايا الدم البيضاءالأوكسجينبيركولديريا
سوبر أكسيد ديسميوتاز
اذهب إلى التنقل
اذهب إلى البحث
| سوبر أكسيد ديسميوتاز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 بنية المنغنيز الفائق الفائق 2 في الإنسان | |||||||||
| أرقام التعريف | |||||||||
| رقم التصنيف الإنزيمي | 1.15.1.1 | ||||||||
| رقم التسجيل CAS | 9054-89-1 | ||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz | ||||||||
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA | ||||||||
| إكسباسي | راجع NiceZyme | ||||||||
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG | ||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||
| بريام | ملف التعريف | ||||||||
| تركيب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| الأونتولوجيا الجينية | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
.
سوبر أكسيد ديسميوتاز ويسمى أيضا بديسموتاز الفائق ((بالإنجليزية: Superoxide dismutase))شيفرته المختصرة (، EC 1.15.1.1) هو انزيم يحفز ديسموتاز الفائق (O 2) إلى الأوكسجين وفائق أكسيد الهيدروجين . وبالتالي، فهو يعتبر انزيم هام في مضادات اللأكسدة المدافعة في جميع الخلايا تقريبا .
محتويات
1 الوظيفة
2 الأنواع
3 تواجده في النباتات
4 رد الفعل
5 البكتيريا
6 انظر أيضا
7 المراجع
8 وصلات خارجية
الوظيفة
أهم وظيفة لهذا الأنزيم هو استعادة حيوية الخلايا، وتقليل سرعة تدميرها. ويقوم بمعادلة نوع من الجذور أو الشقوق الحرة يسمى السوبر أكسيد، ويعد أكثر أنواع الشقوق الحرة شيوعا، وربما أكثرها خطورة.[1]
كما أن هذا الأنزيم يساعد في عمله على الاستفادة من النحاس والزنك والمنجنيز.
و مستويات هذا الأنزيم تميل إلى الانخفاض التدريجي مع التقدم في السن (في الوقت الذي يزيد فيه إنتاج الشقوق الحرة) وقدرته كعلاج مضاد للشيخوخة هي أمر قيد البحث حاليا.[2]
الأنواع
يوجد نوعان من هذا الأنزيم نوع بالنحاس ونوع بالزنك وكل من النوعين يعمل على حماية جزء خاص من الخلية. فالأول (النحاس) يعمل على حماية سيتوبلازم الخلية حيث تنتج الشقوق الحرة كنتيجة للأنشطة الأيضية المختلفة وأما الآخر (الزنك) فيكون فعالاً في حماية ميتوكوندريا الخلايا التي تحتوي على المعلومات الوراثية الخاصة بالخلايا وتعمل كموقع لإنتاج الطاقة.[3]]]
تواجده في النباتات
يوجد انزيم سوبر أكسيد ديسميوتاز بصورة طبيعية في الحبوب وبالأخص الشعير والقمح وكذلك في الكرنب والبروكلي والأوراق الخضراء.
رد الفعل
رد فعل انزيم سوبر أكسيد ديسميوتاز هو تحفيز التطافر كما في التفاعلات التالية:
M (N +1) +-SOD + O 2 - → M + N-SOD + O 2
M N +-SOD + O 2 - + 2H + → M (N +1) +-SOD + H 2 O 2.
حيث M = النحاس (N = 1)؛ المنغنيز (N = 2)؛ الحديد (N = 2)؛ ني (N = 2).
في هذا رد فعل الدولة أكسدة من المعادن الموجبة تتأرجح بين N وN +1
البكتيريا
خلايا الدم البيضاء البشرية توليد أنواع الأوكسجين التفاعلية الفائق وغيرها لقتل البكتيريا. خلال العدوى، وبعض البكتيريا (مثل بيركولديريا الراعومية) وبالتالي إنتاج ديسموتاز الفائق لحماية نفسها من التعرض للفناء. [18]
انظر أيضا
الكاتالاز
البيروكسيديز
Jiaogulan
المراجع
^ McCord JM, Fridovich I (1988). "Superoxide dismutase: the first twenty years (1968-1988)". Free Radic. Biol. Med. 5 (5–6): 363–9. PMID 2855736. doi:10.1016/0891-5849(88)90109-8. الوسيط|المؤلف=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|الصفحات=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|السنة=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|العنوان=تم تجاهله (مساعدة).mw-parser-output cite.citationfont-style:inherit.mw-parser-output .citation qquotes:"""""""'""'".mw-parser-output .citation .cs1-lock-free abackground:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/65/Lock-green.svg/9px-Lock-green.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center.mw-parser-output .citation .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .citation .cs1-lock-registration abackground:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg/9px-Lock-gray-alt-2.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center.mw-parser-output .citation .cs1-lock-subscription abackground:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Lock-red-alt-2.svg/9px-Lock-red-alt-2.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center.mw-parser-output .cs1-subscription,.mw-parser-output .cs1-registrationcolor:#555.mw-parser-output .cs1-subscription span,.mw-parser-output .cs1-registration spanborder-bottom:1px dotted;cursor:help.mw-parser-output .cs1-ws-icon abackground:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4c/Wikisource-logo.svg/12px-Wikisource-logo.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center.mw-parser-output code.cs1-codecolor:inherit;background:inherit;border:inherit;padding:inherit.mw-parser-output .cs1-hidden-errordisplay:none;font-size:100%.mw-parser-output .cs1-visible-errorfont-size:100%.mw-parser-output .cs1-maintdisplay:none;color:#33aa33;margin-left:0.3em.mw-parser-output .cs1-subscription,.mw-parser-output .cs1-registration,.mw-parser-output .cs1-formatfont-size:95%.mw-parser-output .cs1-kern-left,.mw-parser-output .cs1-kern-wl-leftpadding-left:0.2em.mw-parser-output .cs1-kern-right,.mw-parser-output .cs1-kern-wl-rightpadding-right:0.2em
^ Brewer GJ (1967). "Achromatic regions of tetrazolium stained starch gels: inherited electrophoretic variation". Am. J. Hum. Genet. 19 (5): 674–80. PMC 1706241
. PMID 4292999. الوسيط |المؤلف=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|الشهر=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|الصفحات=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|السنة=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|العنوان=تم تجاهله (مساعدة)
^ ببب 2SOD;Tainer JA, Getzoff ED, Beem KM, Richardson JS, Richardson DC (1982). "Determination and analysis of the 2 A-structure of copper, zinc superoxide dismutase". J. Mol. Biol. 160 (2): 181–217. PMID 7175933. doi:10.1016/0022-2836(82)90174-7. الوسيط|المؤلف=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|الشهر=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|الصفحات=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|السنة=تم تجاهله (مساعدة); الوسيط|العنوان=تم تجاهله (مساعدة) صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
وصلات خارجية
الوراثة المندلية البشرية عبر الإنترنت (OMIM) 105400 (ALS)- The ALS Online Database
- A short but substantive overview of SOD and its literature.
Damage-Based Theories of Aging Includes a discussion of the roles of SOD1 and SOD2 in aging.- Physicians' Comm. For Responsible Med.
- SOD and Oxidative Stress Pathway Image
Historical information on SOD research"The evolution of Free Radical Biology & Medicine: A 20-year history" and "Free Radical Biology & Medicine The last 20 years: The most highly cited papers"- JM McCord discusses the discovery of SOD
|
بوابة صيدلة
بوابة طب
بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
بوابة الكيمياء الحيوية
|
تصنيفات:
- أدوية لاستيرويدية مضادة للالتهاب
- إنزيمات أكسدة-اختزال
- إنزيمات الحديد
- إنزيمات الزنك
- إنزيمات النحاس
- بروتينات فلزية
- جينات على كروموسوم 21
- جينات على كروموسوم 4
- جينات على كروموسوم 6
- مضادات أكسدة
(RLQ=window.RLQ||[]).push(function()mw.config.set("wgPageParseReport":"limitreport":"cputime":"0.408","walltime":"0.585","ppvisitednodes":"value":665,"limit":1000000,"ppgeneratednodes":"value":0,"limit":1500000,"postexpandincludesize":"value":52516,"limit":2097152,"templateargumentsize":"value":1097,"limit":2097152,"expansiondepth":"value":10,"limit":40,"expensivefunctioncount":"value":4,"limit":500,"unstrip-depth":"value":1,"limit":20,"unstrip-size":"value":14124,"limit":5000000,"entityaccesscount":"value":5,"limit":400,"timingprofile":["100.00% 537.564 1 -total"," 30.04% 161.479 1 قالب:مراجع"," 29.86% 160.525 1 قالب:معرفات_كيميائية"," 26.65% 143.285 3 قالب:Cite_journal"," 15.16% 81.520 1 قالب:Enzyme"," 15.05% 80.897 2 قالب:صندوق_معلومات"," 12.57% 67.596 1 قالب:شريط_بوابات"," 5.22% 28.041 1 قالب:إنج"," 4.54% 24.427 1 قالب:رمز_لغة_واسمها"," 3.52% 18.939 1 قالب:ضبط_استنادي"],"scribunto":"limitreport-timeusage":"value":"0.264","limit":"10.000","limitreport-memusage":"value":4776772,"limit":52428800,"cachereport":"origin":"mw1263","timestamp":"20190607025439","ttl":2592000,"transientcontent":false););"@context":"https://schema.org","@type":"Article","name":"u0633u0648u0628u0631 u0623u0643u0633u064au062f u062fu064au0633u0645u064au0648u062au0627u0632","url":"https://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%B3%D9%88%D8%A8%D8%B1_%D8%A3%D9%83%D8%B3%D9%8A%D8%AF_%D8%AF%D9%8A%D8%B3%D9%85%D9%8A%D9%88%D8%AA%D8%A7%D8%B2","sameAs":"http://www.wikidata.org/entity/Q410776","mainEntity":"http://www.wikidata.org/entity/Q410776","author":"@type":"Organization","name":"u0627u0644u0645u0633u0627u0647u0645u0648u0646 u0641u064a u0645u0634u0627u0631u064au0639 u0648u064au0643u064au0645u064au062fu064au0627","publisher":"@type":"Organization","name":"u0645u0624u0633u0633u0629 u0648u064au0643u064au0645u064au062fu064au0627","logo":"@type":"ImageObject","url":"https://www.wikimedia.org/static/images/wmf-hor-googpub.png","datePublished":"2013-08-28T15:15:15Z","image":"https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/1/13/Superoxide_dismutase_2_PDB_1VAR.png"(RLQ=window.RLQ||[]).push(function()mw.config.set("wgBackendResponseTime":745,"wgHostname":"mw1263"););
