Superoksididismutaasi Rakenne ja toiminta | Lähteet | NavigointivalikkoEC 3.4.15.1 - peptidyl-dipeptidase AKirja Googlen teoshaussaKirja Googlen teoshaussaKirja Googlen teoshaussalaajentamalla
Oksidoreduktaasit
entsyymisuperoksididisproportioitumistavetyperoksidiksihapeksiprokaryooteissaeukaryooteissaEC-numerokuparisinkkirautamangaaninikkelisuperoksididismutaasi 1sytoplasmassamitokondrioissahapetusluvultasyanidi
Superoksididismutaasi
Siirry navigaatioon
Siirry hakuun
Malli ihmisen superoksididismutaasin rakenteesta
Superoksididismutaasi eli SOD on entsyymi, joka katalysoi superoksidi-ionien disproportioitumista vetyperoksidiksi ja hapeksi. Superoksididismutaasi on tärkeä antioksidantti useissa soluissa ja sitä esiintyy lähes kaikissa prokaryooteissa ja eukaryooteissa. Superoksididismutaasin EC-numero on EC 1.15.1.1.[1]
Rakenne ja toiminta |
Superoksidisdismutaasia esiintyy lähes kaikissa eliöissä. Aito- ja esitumaisten superoksididismutaasit poikkeavat toisistaan kofaktorina toimivien metallikationien suhteen. Aitotumaisilla eliöillä superoksididismutaasi vaatii yleensä toimiakseen sekä kupari- että sinkki-ionin, kun esitumaisilla kofaktorina on tyypillisesti rauta- tai mangaani-ioni. Eräillä Streptomyces-suvun bakteereilla kofaktorina toimii nikkeli-ioni.[2]
Useimmilla eukaryooteilla superdismutaasista on kaksi muunnosta: superoksididismutaasi 1 ja superoksididismutaasi 2. Superoksididismutaasi 1 esiintyy sytoplasmassa ja on rakenteeltaan dimeeri ja siihen sitoutuvat sinkki- ja kupari-ionit. Superoksididismutaasi 2 on mitokondrioissa esiintyvä muoto, joka on rakenteeltaan tetrameeri ja sitoutunut mangaani-ioneihin. Nisäkkäillä on myös superoksididismutaasi 3, joka on superoksididismutaasi 2:n tavoin tetrameeri, mutta jonka rakenteeseen on sitoutunut kupari -ja sinkki-ioneja. Superoksididismutaasi 3 esiintyy soluväliaineessa.[3]
Malli ihmisen superoksididismutaasi 2:n aktiivisesta keskuksesta
Superoksididismutaasi hajottaa superoksidi-ionin kahdessa vaiheessa. Ensimmäisessä vaiheessa superoksidi-ioni muodostaa entsyymin ja entsyymiin sitoutuneen siirtymämetallikationin kanssa kompleksin ja hapettuu hapeksi. Tällöin metallikationi pelkistyy. Kupari pelkistyy hapetusluvulta +II hapetusluvulle +I ja mangaani tai rauta pelkistyy hapetusluvulta +III hapetusluvulle +II. Superoksidi-ioni kykenee hapettamaan metallikationit niiden alkuperäiselle hapetusluvulle pelkistyen itse vetyperoksidiksi.[3][4] Superoksididismutaasin toimintaa voidaan kuvata seuraavilla reaktioyhtälöillä.
- M(n+1)+-SOD + O2- → Mn+-SOD + O2
- Mn+-SOD + O2-; + 2H+ → M(n+1)+-SOD + H2O2.
Superoksididismutaasia inhiboi muun muassa syanidi-ioni[1].
Lähteet |
↑ ab EC 3.4.15.1 - peptidyl-dipeptidase A BRENDA. Viitattu 25.11.2012. (englanniksi)
↑ Stanley Falkow, Eugene Rosenberg, Karl-Heinz Schleifer, Erko Stackebrandt: The procaryotes, s. 97. Springer, 2006. ISBN 978-0-387-25492-0. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 07.12.2012). (englanniksi)
↑ ab Liza A. Pon,Eric A. Schon: Methods in Cell Biology: Mitochondria, s. 381. Academic Press, 2007. ISBN 978-0-12-544173-5. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 07.12.2012). (englanniksi)
↑ Ivano Bertini: Biological Inorganic Chemistry, s. 333. University Science Books, 2007. ISBN 978-1-891389-43-6. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 07.12.2012). (englanniksi)
Luokka:
- Oksidoreduktaasit
(RLQ=window.RLQ||[]).push(function()mw.config.set("wgPageParseReport":"limitreport":"cputime":"0.112","walltime":"0.139","ppvisitednodes":"value":784,"limit":1000000,"ppgeneratednodes":"value":0,"limit":1500000,"postexpandincludesize":"value":6041,"limit":2097152,"templateargumentsize":"value":3708,"limit":2097152,"expansiondepth":"value":12,"limit":40,"expensivefunctioncount":"value":0,"limit":500,"unstrip-depth":"value":0,"limit":20,"unstrip-size":"value":3689,"limit":5000000,"entityaccesscount":"value":0,"limit":400,"timingprofile":["100.00% 76.175 1 -total"," 89.94% 68.510 1 Malline:Viitteet"," 48.65% 37.062 1 Malline:Verkkoviite"," 26.05% 19.841 4 Malline:Kotoista_päiväys"," 23.39% 17.821 3 Malline:Kirjaviite"," 22.56% 17.188 4 Malline:Onko_päiväys_ISO_8601_muodossa?"," 9.87% 7.517 1 Malline:Tynkä/Biologia"," 5.87% 4.475 1 Malline:Tynkämalline"," 5.08% 3.867 4 Malline:En"," 2.45% 1.864 1 Malline:Kielisymboli"],"scribunto":"limitreport-timeusage":"value":"0.015","limit":"10.000","limitreport-memusage":"value":1312271,"limit":52428800,"cachereport":"origin":"mw1297","timestamp":"20190514181238","ttl":2592000,"transientcontent":false););"@context":"https://schema.org","@type":"Article","name":"Superoksididismutaasi","url":"https://fi.wikipedia.org/wiki/Superoksididismutaasi","sameAs":"http://www.wikidata.org/entity/Q410776","mainEntity":"http://www.wikidata.org/entity/Q410776","author":"@type":"Organization","name":"Contributors to Wikimedia projects","publisher":"@type":"Organization","name":"Wikimedia Foundation, Inc.","logo":"@type":"ImageObject","url":"https://www.wikimedia.org/static/images/wmf-hor-googpub.png","datePublished":"2012-12-07T14:16:05Z","dateModified":"2017-02-27T19:09:18Z","image":"https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/7/74/HSOD1_2VR6.png"(RLQ=window.RLQ||[]).push(function()mw.config.set("wgBackendResponseTime":109,"wgHostname":"mw1254"););
