سوپراکسید دیسموتاز انواع در انسان جستارهای وابسته منابع منوی ناوبری۱٫۱۵٫۱٫۱۹۰۵۴-۸۹-۱ نمایش IntEnzمدخل BRENDAنمایش NiceZymeنمایش KEGGگذرگاه سوخت‌وسازنمایهRCSB PDBPDBePDBsumAmiGO EGO مقاله‌هامقاله‌ها۶۶۴۷۱۱۱۷۹۱۴۷۴۵۰NM_000454P00441۱٫۱۵٫۱٫۱q۲۲٫۱۶۶۴۸۱۱۱۸۰۱۴۷۴۶۰NM_000636P04179۱٫۱۵٫۱٫۱q۲۵۶۶۴۹۱۱۱۸۱۱۸۵۴۹۰NM_003102P08294۱٫۱۵٫۱٫۱pter-q211VAR10.1021/bi951892w860517710.1021/acs.chemrev.5b004073CQQ"Structures of the G85R variant of SOD1 in familial amyotrophic lateral sclerosis"10.1074/jbc.M8015222002414278183786762JLP10.1016/j.jmb.2009.03.02619289127Superoxide dismutase00576856وگسترش آنگسترش آن
Active siteBinding siteسه‌گانه کاتالیزگرOxyanion holeEnzyme promiscuityCatalytically perfect enzymeکوفاکتورEnzyme catalysisعدد گروه آنزیمEnzyme superfamilyخانواده پروتئینفهرست آنزیم‌هااکسیدوردوکتاز‌هافهرستترانسفراز‌هافهرستهیدرولاز‌هافهرستلیاز‌هافهرستایزومراز‌هافهرستلیگاز‌هافهرست
ژن‌های روی کروموزوم ۲۱ انسانژن‌های روی کروموزوم ۶ انسانژن‌های روی کروموزوم ۴ انسانآنتی‌اکسیدانآنزیم‌های نیازمند رویآنزیم‌های نیازمند نیکلاکسیدوهای رداکتازپروتئین‌های فلزیعدد گروه آنزیمی ۱.۱۵.۱
انگلیسیآنزیمگسست ناهمگنرادیکالِسوپراکسیداکسیژنهیدروژن پراکسیدکاتالیزهمتابولیسمهیدروژن پراکسیدکاتالازهاآنتی‌اکسیدانلاکتوباسیلوس پلانتاروملاکتوباسیلوس‌هایپستاندارانطنابداران
سوپراکسید دیسموتاز
پرش به ناوبری
پرش به جستجو
| سوپراکسید دیسموتاز | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||
| ساختار چهارگانهٔ آنزیم سوپراکسید دیسموتاز منگنزدار انسان.[۱] | |||||||
| شناساگرها | |||||||
شمارهٔ EC | ۱٫۱۵٫۱٫۱ | ||||||
شمارهٔ CAS | ۹۰۵۴-۸۹-۱ | ||||||
| پایگاه‌های داده | |||||||
IntEnz | نمایش IntEnz | ||||||
BRENDA | مدخل BRENDA | ||||||
ExPASy | نمایش NiceZyme | ||||||
KEGG | نمایش KEGG | ||||||
MetaCyc | گذرگاه سوخت‌وساز | ||||||
PRIAM | نمایه | ||||||
| ساختار PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||
انتولوژی ژن | AmiGO / EGO | ||||||
| |||||||
سوپراکسید دیسموتاز (انگلیسی: Superoxide dismutase) یا به‌اختصار SOD یک آنزیم است که واکنشِ گسست ناهمگن (و یا تجزیه و تفکیکِ) رادیکالِ سوپراکسید (O2−) را، به مولکول اکسیژن معمولی (O2) یا هیدروژن پراکسید (H2O2) کاتالیزه و تسهیل می‌کند. سوپراکسید یک محصول فرعی و ثانویهٔ متابولیسم اکسیژن است و اگر تحت کنترل نباشد، موجب بروز انواع متفاوتی از آسیب‌های سلولی می‌گردد.[۲]هیدروژن پراکسید یا همان آب اکسیژنه هم برای سلول زیان‌آور است و توسط آنزیم‌های دیگری همچون کاتالازها تجزیه می‌شود؛ بنابراین سوپراکسید دیسموتاز، یکی از انواع مهمِ سیستم دفاعی آنتی‌اکسیدان است و تقریباً در تمامی سلول‌هایی که در معرض اکسیژن قرار دارند، وجود دارد. یک استثنای این قاعده، لاکتوباسیلوس پلانتاروم و لاکتوباسیلوس‌های مشابه است که از مکانیسم‌های دیگری جهت جلوگیری از آسیب ناشی از سوپراکسید (O2−) استفاده می‌کنند.
انواع در انسان
در انسان و همچنین پستانداران و طنابداران، ۳ نوع سوپراکسید دیسموتاز وجود دارد.
SOD1 در سیتوپلاسم؛ دارای مس و روی؛ ساختمانش، از ۲ بخش تشکیل شده‌است. (دایمر)؛ ژن آن بر روی کروموزوم ۲۱ واقع است. (21q22.1)
SOD2 در میتوکندری؛ دارای منگنز؛ ساختمانش، از ۴ بخش تشکیل شده‌است. (تترامر)؛ ژن آن بر روی کروموزوم ۶ واقع است. (6q25.3)
SOD3 در فضای خارج سلولی؛ دارای مس و روی؛ ساختمانش، از ۴ بخش تشکیل شده‌است. (تترامر)؛ ژن آن بر روی کروموزوم ۴ واقع است. (4p15.3-p15.1)
|
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
جستارهای وابسته
- کاتالاز
منابع
↑ ۱٫۰۱٫۱ پی‌دی‌بی 1VAR; Borgstahl GE, Parge HE, Hickey MJ, Johnson MJ, Boissinot M, Hallewell RA, Lepock JR, Cabelli DE, Tainer JA (April 1996). "Human mitochondrial manganese superoxide dismutase polymorphic variant Ile58Thr reduces activity by destabilizing the tetrameric interface". Biochemistry. 35 (14): 4287–97. doi:10.1021/bi951892w. PMID 8605177..mw-parser-output cite.citationfont-style:inherit.mw-parser-output qquotes:"""""""'""'".mw-parser-output code.cs1-codecolor:inherit;background:inherit;border:inherit;padding:inherit.mw-parser-output .cs1-lock-free abackground:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/65/Lock-green.svg/9px-Lock-green.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center.mw-parser-output .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output .cs1-lock-registration abackground:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d6/Lock-gray-alt-2.svg/9px-Lock-gray-alt-2.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center.mw-parser-output .cs1-lock-subscription abackground:url("//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Lock-red-alt-2.svg/9px-Lock-red-alt-2.svg.png")no-repeat;background-position:right .1em center.mw-parser-output div[dir=ltr] .cs1-lock-subscription a,.mw-parser-output div[dir=ltr] .cs1-lock-limited a,.mw-parser-output div[dir=ltr] .cs1-lock-registration abackground-position:left .1em center.mw-parser-output .cs1-subscription,.mw-parser-output .cs1-registrationcolor:#555.mw-parser-output .cs1-subscription span,.mw-parser-output .cs1-registration spanborder-bottom:1px dotted;cursor:help.mw-parser-output .cs1-hidden-errordisplay:none;font-size:100%.mw-parser-output .cs1-visible-errorfont-size:100%.mw-parser-output .cs1-subscription,.mw-parser-output .cs1-registration,.mw-parser-output .cs1-formatfont-size:95%.mw-parser-output .cs1-kern-left,.mw-parser-output .cs1-kern-wl-leftpadding-left:0.2em.mw-parser-output .cs1-kern-right,.mw-parser-output .cs1-kern-wl-rightpadding-right:0.2em
↑ Hayyan M, Hashim MA, Al Nashef IM (2016). "Superoxide Ion: Generation and Chemical Implications". Chem. Rev. 116 (5): 3029–3085. doi:10.1021/acs.chemrev.5b00407.
↑ پی‌دی‌بی 3CQQ; Cao X, Antonyuk SV, Seetharaman SV, Whitson LJ, Taylor AB, Holloway SP, Strange RW, Doucette PA, Valentine JS, Tiwari A, Hayward LJ, Padua S, Cohlberg JA, Hasnain SS, Hart PJ (June 2008). "Structures of the G85R variant of SOD1 in familial amyotrophic lateral sclerosis". J. Biol. Chem. 283 (23): 16169–77. doi:10.1074/jbc.M801522200. PMC 2414278. PMID 18378676.
↑ پی‌دی‌بی 2JLP; Antonyuk SV, Strange RW, Marklund SL, Hasnain SS (May 2009). "The structure of human extracellular copper-zinc superoxide dismutase at 1.7 A resolution: insights into heparin and collagen binding". J. Mol. Biol. 388 (2): 310–26. doi:10.1016/j.jmb.2009.03.026. PMID 19289127.
- مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «Superoxide dismutase». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۲۳ مه ۲۰۱۸.
 | این یک مقالهٔ خرد زیست‌شناسی مولکولی است. با گسترش آن به ویکی‌پدیا کمک کنید. |
 | این یک مقالهٔ خرد زیست‌شیمی است. با گسترش آن به ویکی‌پدیا کمک کنید. |
ردهها:
- ژن‌های روی کروموزوم ۲۱ انسان
- ژن‌های روی کروموزوم ۶ انسان
- ژن‌های روی کروموزوم ۴ انسان
- آنتی‌اکسیدان
- آنزیم‌های نیازمند روی
- آنزیم‌های نیازمند نیکل
- اکسیدوهای رداکتاز
- پروتئینهای فلزی
- عدد گروه آنزیمی ۱.۱۵.۱
(RLQ=window.RLQ||[]).push(function()mw.config.set("wgPageParseReport":"limitreport":"cputime":"0.464","walltime":"0.585","ppvisitednodes":"value":1788,"limit":1000000,"ppgeneratednodes":"value":0,"limit":1500000,"postexpandincludesize":"value":63453,"limit":2097152,"templateargumentsize":"value":4463,"limit":2097152,"expansiondepth":"value":14,"limit":40,"expensivefunctioncount":"value":5,"limit":500,"unstrip-depth":"value":1,"limit":20,"unstrip-size":"value":14447,"limit":5000000,"entityaccesscount":"value":3,"limit":400,"timingprofile":["100.00% 445.414 1 -total"," 38.25% 170.389 1 الگو:پانویس"," 34.71% 154.623 4 الگو:Cite_journal"," 24.91% 110.934 3 الگو:Infobox_protein"," 19.00% 84.611 3 الگو:Infobox"," 12.52% 55.766 1 الگو:Lang-en"," 12.00% 53.461 1 الگو:زبان_با_نام"," 11.47% 51.083 1 الگو:Lang"," 10.64% 47.391 1 الگو:گرداننده_رده"," 10.46% 46.601 1 الگو:داده‌های_کتابخانه‌ای"],"scribunto":"limitreport-timeusage":"value":"0.232","limit":"10.000","limitreport-memusage":"value":3275618,"limit":52428800,"cachereport":"origin":"mw1230","timestamp":"20190524195459","ttl":2592000,"transientcontent":false););"@context":"https://schema.org","@type":"Article","name":"u0633u0648u067eu0631u0627u06a9u0633u06ccu062f u062fu06ccu0633u0645u0648u062au0627u0632","url":"https://fa.wikipedia.org/wiki/%D8%B3%D9%88%D9%BE%D8%B1%D8%A7%DA%A9%D8%B3%DB%8C%D8%AF_%D8%AF%DB%8C%D8%B3%D9%85%D9%88%D8%AA%D8%A7%D8%B2","sameAs":"http://www.wikidata.org/entity/Q410776","mainEntity":"http://www.wikidata.org/entity/Q410776","author":"@type":"Organization","name":"u0645u0634u0627u0631u06a9u062au200cu06a9u0646u0646u062fu06afu0627u0646 u067eu0631u0648u0698u0647u0654 u0648u06ccu06a9u06ccu200cu0645u062fu06ccu0627","publisher":"@type":"Organization","name":"Wikimedia Foundation, Inc.","logo":"@type":"ImageObject","url":"https://www.wikimedia.org/static/images/wmf-hor-googpub.png","datePublished":"2018-05-23T23:30:09Z","dateModified":"2018-12-14T05:32:59Z","image":"https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/1/13/Superoxide_dismutase_2_PDB_1VAR.png"(RLQ=window.RLQ||[]).push(function()mw.config.set("wgBackendResponseTime":128,"wgHostname":"mw1330"););
